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    Spé SVT : Thème 3 - Glycémie et diabète

    Vendredi 08 septembre 2017

    Présentation de la spé

    La glycémie : le taux de glucose dans le sang

    Au cours d’une journée :

    • l’apport en glucose est irrégulier.
    • l’utilisation du glucose varie en fonction des activités.
    • la glycémie oscille en permanence autour d’une valeur physiologique voisine de 1 g.L-1 (ou 5,5 mmol/l). 

    Cas pathologiques :

    • hyperglycémie chronique (diabète) : selon les critères de l'OMS (Organisation mondiale de la santé), il y a diabète quand la glycémie à jeun est supérieure ou égale à au moins deux reprises à 1,26 g/l à jeun.
    • hypoglycémie correspond à une glycémie inférieure à 0,45 g/l.

    La glycémie est donc un paramètre physiologique régulé par un système homéostatique. Un système homéostatique est un système d'autorégulation des paramètres physiologiques.

    Problématique : comment s’effectue la régulation de la glycémie ?

    • en cas d'augmentation de la glycémie (après un repas par exemple) → stocker des molécules de glucose
    • en cas de baisse de la glycémie (à jeun) → déstocker des molécules de glucose

    Digestion, stocker et déstocker le glucose font intervenir des enzymes.

    Objectif : comprendre :

    • le rôle fondamental des enzymes dans la digestion des glucides à grosses molécules (amidon, glycogène) en glucose,
    • les mécanismes de la régulation de la glycémie,
    • l'origine des diabètes.

    Rappels :

    • Hormone : molécule sécrétée dans le sang par une glande endocrine et se liant à des récepteurs cellulaires des organes cibles dont elle modifie le fonctionnement.
    • Rétroaction négative : La rétroaction est l’action en retour d’un effet sur sa propre cause : la séquence de causes et d'effets forme donc une boucle dite boucle de rétroaction. Dans le cas d’une rétroaction négative, une hormone bloque sa propre sécrétion lorsqu'elle est produite en trop grande quantité.

    Schéma type du fonctionnement d'un système homéotique d'autorégulation

    gallery/systeme_homeostatique

    Apporter la blouse vendredi 15 septembre

    Vendredi 15 septembre 2017

    I – Action enzymatique sur les macromolécules glucidiques

               A – La digestion enzymatique des glucides alimentaires

    Activité – La digestion enzymatique de l’amidon

    Apporter la blouse vendredi 22 septembre

    Vendredi 15 septembre 2017

    Activité – Mise en évidence de l’existence de complexes Enzyme-Substrat

    Bilan de l'éctivité sur la digestion enzymatique des glucides alimentaires :

    • L'amylase contenue dans la salive catalyse une réaction d'hydrolyse qui a pour substrat l'amidon (un glucide à longue molécule) et dont les produits sont des glucides plus courts, le maltose et le glucose.
    • La pepsine sécrétée par l’estomac n’hydrolyse pas l’amidon mais catalyse une réaction enzymatique qui a pour substrat l’ovalbumine (une protéine) et dont les produits sont des petites molécules, les acides aminés. De même, l’amylase n’hydrolyse pas l’ovalbumine.
    • Les enzymes ont donc une spécificité de substrat et une spécificité d’action (enzymatique).

    BILAN

    De manière générale, dans des conditions de milieu données, une enzyme E accélère la vitesse d’une réaction chimique de transformation d’un substrat spécifique S (sur lequel elle agit) en un produit P.

    Les enzymes sont caractérisées par une double spécificité :

    • Spécificité de substrat : cela signifie que l’enzyme exerce son action sur un substrat déterminé ou sur un nombre limité de substrat.
    • Spécificité d’action : l’enzyme catalyse un seul type de réaction chimique. Un même substrat peut donner des produits différents selon l’enzyme qui catalyse la réaction.

    Comment cette double spécificité est-elle possible ? 

    Ne pas apporter la blouse vendredi 29 septembre

    Vendredi 29 septembre 2017

                 B - La double spécificité des enzymes

    Activité – Mise en évidence de l’existence de complexes Enzyme-Substrat

    Bilan de l’activité :

    La vitesse initiale des réactions enzymatiques dues à la peroxydase augmente avec la concentration en eau oxygénée.
    A partir d’une certaine concentration en eau oxygénée, la vitesse initiale augmente de moins en moins et tend vers un plateau (« plafonnement »).
    Plus il y a de substrat, plus il y a de complexes ES. Mais à partir d’une certaine concentration en substrat, il n’y a plus d’enzymes disponibles pour former des complexes ES. La réaction enzymatique est alors à sa vitesse maximale.

     

     

     

     

     

     

     

     

     

     

     

    BILAN

    L'étude de la vitesse initiale d'une réaction enzymatique en fonction de la concentration initiale en substrat fait apparaître un plateau de saturation qui suggère l'existence d'une association moléculaire entre l'enzyme et son substrat lors de la catalyse. La vitesse de la catalyse enzymatique atteint une valeur maximale à partir d’une concentration donnée. Si on suppose que le S se fixe sur l’E et à concentration en enzyme constante, au-delà d’une certaine concentration en S il manquerait des E pour effectuer la catalyse. Toutes les molécules d’E seraient occupées, elles sont dites saturées. Cela suggère donc une liaison temporaire entre les molécules de S et d’E.

    La double spécificité enzymatique implique des réactions étroites entre l’enzyme et son substrat. Au cours de la réaction, il se forme un complexe enzyme-substrat dans lequel le substrat est lié de façon transitoire à l’enzyme. L’équation de la réaction peut s’écrire ainsi :

    E+S -> ES -> E+P

    Cette liaison laisse supposer une complémentarité de forme entre l’E et son S.

     

    Les enzymes sont des protéines et ont en général une forme globulaire. Une partie présente une forme spatiale complémentaire de la molécule de substrat grâce à un repliement de l’enzyme. Ce site forme un creux ou une logette dans lequel le substrat vient interagir. On appelle site actif le site d’interaction entre l’enzyme et son substrat. Le site actif possède :

    • un site de reconnaissance constitué de quelques acides aminés interagissant avec un substrat spécifique (spécificité de substrat)
    • un site catalytique constitué de 2-3 acides aminés qui interviennent dans la réaction biochimique (spécificité d'action)

     

     

     

     

     

     

     

     

     

     

    C’est la conformation spatiale toute entière qui est donc directement responsable de la fonction de l’enzyme. Les propriétés des enzymes dépendent de leur structure spatiale.

    Remarque : une mutation de la séquence d’ADN codant les acides aminés du site actif d’une enzyme peut rendre non fonctionnelle cette enzyme.

    L’activité enzymatique peut-elle être influencée par l’environnement ?

                    C - Influence de l’environnement sur l’activité enzymatique

    Activité – Influence des conditions du milieu sur l’activité enzymatique

                    1 – Rôle de la température et du pH sur l’activité enzymatique

    BILAN

    Les facteurs qui peuvent modifier la conformation spatiale d’une enzyme modifient par là-même son activité. Cela rend impossible la formation du complexe ES.

    Les températures élevées (> 40°C) ou des variations de pH peuvent modifier ou détruire les liaisons entre les acides aminés et altérer la conformation spatiale de l’enzyme. Elle est alors dénaturée et perd son activité catalytique parfois totalement.

    On définit pour chaque enzyme une température et un pH optimaux, où l’activité enzymatique est maximale et la vitesse de réaction maximale.

                     2 – Cas des inhibiteurs enzymatiques

    Bilan de l’activité :

    L’amylase est une enzyme spécifique de l’hydrolyse de l’amidon ; elle possède donc une spécificité de substrat (spécificité à fixer l’amidon) et une spécificité d’action (l’hydrolyse de l’amidon).

    • Le document 1 montre la structure de l’amidon et celle d’une molécule d’acarbose. Ces deux molécules sont des polymères d’oses et présentent de ce fait une grande ressemblance chimique et spatiale. L’acarbose a donc une structure très proche de celle de l’amidon. On notera la présence, sur la molécule d’acarbose, d’azote (-NH en bleu sur le document) et l’absence de radicaux -COOH.
    • Le document 2 montre que l’activité de l’amylase diminue avec l’augmentation de la teneur en acarbose du milieu. A la concentration de 160 microgrammes/ml d’acarbose, l’activité de l’amylase vis-à-vis de l’amidon se stabilise à un peu moins de 30%. A cette concentration, l’acarbose inhibe donc 70 % de l’activité de l’amylase.
    • Le document 3 montre deux complexes enzyme-substrat : le premier complexe amylase-amidon montre la région de fixation de l’amidon par l’amylase. Le second complexe amylase- acarbose montre que l’acarbose se fixe sur le même site que l’amidon. Une fois fixé sur le site de l’amylase, l’acarbose empêche la fixation de l’amidon. La formation du complexe amylase-amidon est alors inhibée.

    Conclusion : La ressemblance des structures moléculaires indique que l’acarbose et l’amidon se fixent au même endroit dans l’amylase : l’acarbose entre en compétition avec l’amidon pour occuper le site actif de l’enzyme. Cette compétition dépend de la concentration en acarbose avec une activité inhibitrice maximale de 70%. Cette activité inhibitrice explique l’action thérapeutique de l’acarbose : en effet, l’hydrolyse de l’amidon étant fortement inhibée, la glycémie sera abaissée de manière significative puisqu’il passera moins de glucose dans le sang.

     

    BILAN

     

    Un inhibiteur enzymatique est une petite molécule qui ralentit ou empêche une réaction enzymatique :

    • soit par compétition pour le site actif,

    • Soit par déformation du site actif.

    Apporter la blouse vendredi 06 octobre

    gallery/vitesse_reaction_substrat
    gallery/catalyse_enzymatique_schema

    Vendredi 06 octobre 2017

    II -  La régulation hormonale de la glycémie

    Rappel : la glycémie est un paramètre physiologique devant être maintenu autour de 1 g.L-1. Des molécules de glucose sont donc stockées ou déstockées afin de maintenir la glycémie à 1 g.L-1.

     

                   A – Stockage et déstockage du glucose : les organes mis en jeu

     

    Activité – Il était un foie…des muscles

    gallery/enzyme_inhibitor

    DS sur les enzymes le 13 octobre

    Vendredi 13 octobre 2017

    PPMS

    DS

    Vendredi 20 octobre 2017

    BILAN

     

    STOCKAGE  DU  GLUCOSE

     

    • Par le foie : le glucose issu de la digestion passe dans le sang au niveau de l’intestin grêle. Le système porte hépatique amène le glucose au foie. Le glucose est alors métabolisé par les cellules hépatiques :

    n C6H12O6    "    (C6H10O5)n

    Glucose            Glycogène

     

    Ce stockage se nomme la glycogénogenèse : formation de glycogène par polymérisation de milliers de molécules de glucose suivant une cascade de réactions enzymatiques (glucokinase, glycogène synthétase).

     

    Le foie fabrique également des triglycérides à partir du glucose (lipogenèse). Ces triglycérides peuvent être également exportés vers le tissu adipeux.

     

    • Par les cellules du tissu adipeux : les adipocytes stockent les triglycérides fabriqués par le foie quand la concentration en glucose sanguin est forte (quand la voie métabolique de la glycogénogenèse est saturée).
    • Par les muscles : les cellules musculaires stockent également le glucose sanguin sous forme de glycogène : c’est la glycogénogenèse.

     

    DESTOCKAGE  DU  GLUCOSE

     

    • Par le foie :

    Les cellules hépatiques peuvent libérer dans la circulation sanguine des molécules de glucose à partir du glycogène :

     

    (C6H10O5)n Glycogène hépatique ® n Glucose C6H12O6

     

    Ce déstockage est catalysé par une série de réactions enzymatiques (glycogène phosphorylase, glucose 6 phosphatase) et porte le nom de glycogénolyse.

     

    • Par le tissu adipeux :

    Les triglycérides stockés dans les adipocytes peuvent être libérés dans la circulation sanguine générale. Au niveau des cellules hépatiques, ils sont métabolisés en glucose suivant une cascade de réactions enzymatiques. La formation de glucose à partir de molécules non glucidiques se nomme la néoglucogenèse.

     

    • Par les muscles au seul profit des muscles :          

    Le glucose stocké dans les cellules musculaires sous forme de glycogène ne sert qu’aux cellules musculaires : la glycogénolyse permet la formation de glucose au profit des seules cellules musculaires (pour la contraction).

     

    NB : stockage et déstockage du glucose sont dus à l’activité des enzymes.

     

     

                   B - Le rôle des hormones pancréatiques

     

    Activité – Régulation de la glycémie

     

    Terminer les schémas en ligne pour  le 10 novembre

    Vendredi 10 novembre 2017

    Comparaison des schémas élaborés en ligne.

     

    BILAN

     

    Le pancréas est un organe constitué de deux parties :

    • une partie exocrine (qui sécrète à l’extérieur du corps) qui synthétise des enzymes digestives.
    • une partie endocrine (qui sécrète dans le sang) indispensable à la régulation de la glycémie : les îlots de Langerhans.

    Schéma de l’ilot de Langerhans

     

    Le pancréas agit sur la glycémie par la voie sanguine en sécrétant des hormones agissant sur d’autres organes : insuline et glucagon.

    • Insuline : hormone peptidique (51 aa) sécrétée par les cellules bêta des îlots de Langerhans du pancréas.
    • Glucagon : hormone peptidique (29 aa) sécrétée par les cellules alpha des îlots de Langerhans du pancréas.

    Ces hormones se lient à des récepteurs moléculaires situés à la surface des cellules cibles. L’interaction avec ces récepteurs entraîne des modifications de l’activité des enzymes intervenant dans la glycogénogenèse, dans la glycogénolyse, dans la lipogenèse et la néoglucogenèse.

     

    L'action combinée de l’insuline et du glucagon permet la régulation de la glycémie et le maintien d'un taux sanguin de glucose constant et voisin de 1 g.L-1.

     

    u Document sur l'action de l'insuline et du glucagon : ici

     

    u Schéma bilan de la régulation de la glycémie : schéma vierge - schéma rempli

     

    III - Les phénotypes diabétiques

     

    Activité – Les deux types de diabète : nom, symptômes, âge, causes, traitement (recherche internet)

     

    https://www.federationdesdiabetiques.org/information/diabete

    http://www.inserm.fr/thematiques/circulation-metabolisme-nutrition/dossiers-d-information/diabete-de-type-1-did

    http://www.inserm.fr/thematiques/circulation-metabolisme-nutrition/dossiers-d-information/diabete-de-type-2-dnid

     

    u Diabète Insulino Dépendant : diabète de type 1

     

    Le diabète de type 1 résulte de la perturbation de la régulation de la glycémie provoquée par l'arrêt ou l'insuffisance d'une production pancréatique d'insuline. L'absence ou l'insuffisance de l'insuline est due à une destruction auto-immune des cellules β des îlots de Langerhans par le système immunitaire.

     

    Traitement :

    • Prise de glycémie.
    • Injections d’insuline (stylo, pompe).

    u Diabète Non Insulino Dépendant : diabète de type 2 

     

    Le diabète de type 2 s'explique par la perturbation de l'action de l'insuline :

     

    Hyporéceptivité = diminution de la réceptivité des cellules hépatiques à l'insuline → hyperinsulinémie de compensation → fatigue du pancréas → insulino-déficience → hyperglycémie chronique.

     

    Traitement :

    • Principalement préventif (sport, hygiène de vie, alimentation, etc.)
    • Le traitement s’appuie surtout sur un réajustement alimentaire ; médicaments contre insulino-résistance

    u Déclenchement

     

    Dans les 2 cas, le déclenchement des diabètes est lié à des facteurs variés, génétiques (CMH ; gènes de mises en réserves) et environnementaux (virus ; alimentation).

     

    • Facteurs génétiques :
      • mutation du récepteur à l'insuline → type II
      • mutation des gènes du CMH → type I
    • Facteurs environnementaux :
    • hygiène de vie et surpoids → type II
    • vieillissement → type II
    • infection virale → type I

    Bilan : « le » diabète n’existe pas ; les diabètes sucrés recouvrent des maladies aux symptômes similaires, mais aux causes différentes. Les traitements appropriés ne sont alors pas les mêmes. Le déclenchement de ces diabètes est tout aussi complexe et fait intervenir des facteurs aussi bien génétiques qu'environnementaux et comportementaux.

    gallery/pancreas_coupe

    Vendredi 17 novembre 2017

    Exercices : n°1, n°2 et n°3.

     

    Vendredi 24 novembre 2017

    DS